دانشمندان موفق شدند به یافته‌های جدیدی در خصوص تشکیل توده‌های پروتئینی سمی در بیماری آلزایمر دست یابند.

به نظر می‌رسد توده‌های کوچک پروتئینی که به عنوان «الیگومر Aβ» شناخته می‌شود، عامل اصلی بیماری آلزایمر به شمار می‌روند.

با این حال هنوز مشخص نیست این توده‌های سمی در کجا و تحت چه شرایطی تشکیل می‌شوند. اکنون محققان دانشگاه هاینریش هاینه در دوسلدورف ومرکز پژوهشی یولیش آلمان به همراه بیمارستان دانشگاهی کلن دریافته اند که محیطی کمی اسیدی به این پیشرفت کمک می‌کند.

بر اساس یافته‌های این دانشمندان که در مجله «Nature Communications» منتشر شده است، در این محیط، الیگومر‌ها حدود 8000 بار سریعتر از pH خنثی تشکیل می‌شوند. چنین کاهش جزئی در pH را می‌توان در برخی از زیر ساخت‌های عصبی نیز یافت.

علل دقیق بیماری آلزایمر با وجود تحقیقات گسترده هنوز به طور کامل مشخص نشده است. برای چندین دهه، تمرکز روی رسوبات پروتئینی متمایز در مغز بیماران آلزایمر بوده که با میکروسکوپ به وضوح قابل مشاهده است. امروزه، محققان در عوض بر «خویشاوندان کوچکتر» این رسوبات، مانند الیگومر‌ها، که همچنین مجموعه‌ای از پپتید آمیلوئید بتا Aβ هستند، تمرکز می‌کنند.

پپتید آمیلوئید بتا (Aβ) به خودی خود مضر نیست، زیرا در افراد سالم نیز یافت می‌شود. فرآیند‌های بیوشیمیایی که این الیگومر‌های سمی را تحریک می‌کند، به عنوان عامل بیماری آلزایمر در نظر گرفته می‌شود. با این حال، مشخص نیست که این الیگومر‌ها کجا و چگونه تشکیل می‌شوند. در شرایط آزمایشگاهی، هنوز امکان تکرار این فرآیند در شرایط واقعی وجود ندارد. مقادیر Aβ مورد نیاز برای انجام این کار بطور قابل ملاحظه‌ای بیشتر از مقادیر قابل تشخیص در مایع مغزی است.

محققان همچنین توانستند بین الیگومر‌های سمی Aβ و ویژگی دیگر بیماری آلزایمر ارتباط برقرار کنند. پس از افزودن الیگومر‌های Aβ، آن‌ها توزیع غلط پروتئین تاو (tau protein) را در داخل سلول‌های عصبی مشاهده کردند. پروتئین تاو دومین پروتئین است که ارتباط تنگاتنگی با پیشرفت بیماری آلزایمر دارد. وقوع آن در مکان‌های اشتباه می‌تواند منجر به اختلال در فعالیت و ساختار سلول‌های عصبی شود.